Différences entre la chymotrypsine et la trypsine Différence entre
Chymotrypsine vs Trypsine
L'ensemble du tube digestif libère diverses enzymes pour décomposer les molécules d'aliments complexes en molécules plus simples et plus digestes. L'estomac, le foie, le pancréas élaborent tous des jus pour aider à transformer notre nourriture en hydrates de carbone, en protéines et en graisses afin que notre corps puisse les absorber et les utiliser. Le pancréas, situé dans l'abdomen, juste en dessous de notre estomac, est un organe en forme de feuille qui libère le maximum d'enzymes digestives. La trypsine et la chymotrypsine sont des enzymes digestives produites par elle.
Maintenant que ces enzymes sont si fortes qu'elles sont capables de digérer même le pancréas lui-même, elles sont toutes libérées des cellules sous des formes inactivées. Ceux-ci sont également appelés en tant que précurseurs. Les précurseurs doivent être convertis en forme active par une autre substance chimique ou activés à certaines températures. La trypsine est libérée sous forme de trypsinogène par le pancréas tandis que la chymotrypsine est libérée sous forme de chymotrypsinogène. Le trypsinogène est libéré avec une autre enzyme inhibant la trypsine pour empêcher toute trypsine accidentellement activée d'endommager le pancréas. Avec le trypsinogène et le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, de nombreuses lipases, élastases et protéases sont élaborées et vidées via le canal pancréatique dans l'intestin grêle (duodénum).Le trypsinogène se transforme en forme active de trypsine lorsqu'il entre en contact avec la bordure en brosse de l'intestin grêle. Ici, une enzyme appelée enterokinase est libérée des villosités de la bordure de la brosse. Maintenant, la trypsine activée continue à activer toutes les autres enzymes libérées comme le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, etc. dans leurs formes actives de chymotrypsine et de carboxypeptidase, etc.
La chymotrypsine possède trois formes isomères, à savoir le chymotrypsinogène B1, le chymotrypsinogène B2 et la chymotrypsine C. De même, la trypsine possède trois isoenzymes: la trypsine 1, la trypsine 2 et la mésotrypsine. Les fonctions de ces formes isomères de la trypsine et de la chymotrypsine sont les mêmes.
Médicalement, la trypsine est extrêmement importante, car l'activation intra-pancréatique de la trypsine peut provoquer une terrible cascade de réactions.Il activera toutes les autres enzymes digestives, les lipases, les protéases, les élastases et commencera à digérer le pancréas de l'intérieur menant à une pancréatite aiguë. La pancréatite aiguë est une condition menaçant la vie si elle n'est pas identifiée tôt et traitée de manière adéquate. D'autre part, une carence en trypsine peut conduire à un autre trouble appelé iléon méconium chez un nouveau-né. En raison d'une carence en trypsine, le méconium (fèces néonatales) n'est pas liquéfié et ne peut pas traverser les intestins, produisant un blocage et une obstruction intestinale complète. Ceci est une condition chirurgicale et doit être traitée immédiatement.
Pointeurs à emporter:
La trypsine et la chymotrypsine sont deux enzymes digérant les protéines libérées par le pancréas exocrine dans l'abdomen.
Les deux sont libérés sous leurs formes inactivées, le trypsinogène et le chymotrypsinogène.
Le trypsinogène est activé par l'entérokinase qui est libérée par les cellules de bordure en brosse du duodénum.
La trypsine, à son tour, active la chymotrypsine en la convertissant du chymotrypsinogène.
La trypsine active d'autres enzymes comme les protéases, les lipases, les élastases et les carboxypeptidases.
La trypsine est extrêmement puissante et libérée avec une enzyme inhibant la trypsine dans le pancréas.
La trypsine, si elle est activée dans le pancréas, peut provoquer une pancréatite aiguë qui est une condition potentiellement mortelle de l'autolyse du tissu pancréatique.
Une insuffisance de la trypsine se produit dans la fibrose kystique causant l'iléus méconial chez les nouveau-nés.
