Hémoglobine et myoglobine

. La myoglobine et l'hémoglobine sont des hémoprotéines capables de lier l'oxygène moléculaire. Ce sont les premières protéines dont la structure tridimensionnelle est résolue par cristallographie aux rayons X. Les protéines sont les polymères des acides aminés, reliés par des liaisons peptidiques. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. En fonction de leur forme générale, ces protéines sont classées sous les protéines globulaires. Les protéines globulaires ont des formes quelque peu sphériques ou ellipsoïdales. Les différentes propriétés de ces protéines globulaires uniques aident l'organisme à déplacer les molécules d'oxygène entre elles. Le site actif de ces protéines spéciales est constitué d'une protoporphyrine IX de fer (II) encapsulée dans une poche résistante à l'eau.

Myoglobine

La myoglobine se présente sous la forme d'une protéine monomère dans laquelle la globine entoure un hème. Il agit comme un transporteur secondaire d'oxygène dans le tissu musculaire. Lorsque les cellules musculaires sont en action, elles ont besoin d'une grande quantité d'oxygène. Les cellules musculaires utilisent ces protéines pour accélérer la diffusion de l'oxygène et prendre de l'oxygène pour les périodes de respiration intense. La structure tertiaire de la myoglobine est similaire à une structure de protéine de globule hydrosoluble typique.

La chaine polypeptidique de la myoglobine comporte 8 hélices α séparées. Chaque molécule de protéine contient un groupe prothétique d'hème et chaque résidu d'hème contient un atome de fer lié de manière coordonnée centrale. L'oxygène est lié directement à l'atome de fer du groupe prosthétique de l'hème.

Hémoglobine

L'hémoglobine se présente sous la forme d'une protéine tétramère dans laquelle chaque sous-unité consiste en une globine entourant un hème. C'est le transporteur d'oxygène à l'échelle du système. Il lie les molécules d'oxygène, puis il est transporté dans le sang par les globules rouges.

Chez les vertébrés, l'oxygène est diffusé à travers le tissu pulmonaire dans les globules rouges. Puisque l'hémoglobine est un tétramère, elle peut lier quatre molécules d'oxygène à la fois. L'oxygène lié est ensuite distribué dans tout le corps et déchargé des globules rouges vers les cellules respiratoires. L'hémoglobine prend alors le dioxyde de carbone et les ramène dans les poumons. Par conséquent, l'hémoglobine sert à délivrer l'oxygène nécessaire au métabolisme cellulaire et élimine le déchet résultant, le dioxyde de carbone.

L'hémoglobine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques. L'hémoglobine humaine est composée de deux sous-unités α (alpha) et deux β (bêta). Chaque sous-unité a 144 résidus, et chaque sous-unité a 146 résidus. Les caractéristiques structurelles des sous-unités α (alpha) et β (beta) sont similaires à celles de la myoglobine.

Hémoglobine vs Myoglobine

• L'hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang tandis que la myoglobine transporte ou stocke l'oxygène dans les muscles.

• La myoglobine est constituée d'une seule chaîne polypeptidique et l'hémoglobine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques.

• Contrairement à la myoglobine, la concentration d'hémoglobine dans les globules rouges est très élevée.

• Au début, la myoglobine se lie très facilement aux molécules d'oxygène et devient saturée dernièrement. Ce processus de liaison est très rapide dans la myoglobine que dans l'hémoglobine. L'hémoglobine lie initialement l'oxygène avec difficulté.

• La myoglobine se présente sous forme de protéine monomérique alors que l'hémoglobine se présente sous forme de protéine tétramère.

• Deux types de chaînes polypeptidiques (deux chaînes α et deux chaînes β) sont présentes dans l'hémoglobine.

• La myoglobine peut lier une molécule d'oxygène appelée monomère, tandis que l'hémoglobine peut lier quatre molécules d'oxygène, appelées tétramères.

• La myoglobine lie l'oxygène plus étroitement que l'hémoglobine.

• L'hémoglobine peut lier et décharger l'oxygène et le dioxyde de carbone, contrairement à la myoglobine.