Différence entre Holoenzyme et Apoenzyme | Holoenzyme vs Apoenzyme

Différence - Holoenzyme vs Apoenzyme

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui augmentent le taux de réactions chimiques dans le corps. Ce sont des protéines constituées de séquences d'acides aminés. Les enzymes sont impliquées dans les réactions chimiques sans être consommées. Ils sont spécifiques aux substrats et aux réactions chimiques. La fonction de l'enzyme est supportée par différentes petites molécules non protéiniques. Ils sont connus comme des cofacteurs. Ils aident les enzymes dans leur action catalytique. Ces cofacteurs peuvent être des ions métalliques ou des coenzymes; ils peuvent aussi être des molécules inorganiques ou organiques. De nombreuses enzymes nécessitent un cofacteur pour devenir actif et initier la fonction catalytique. Basé sur la liaison avec le cofacteur, les enzymes ont deux formes nommées apoenzyme et holoenzyme. La principale différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme est que l'apoenzyme

est le composant protéique de l'enzyme qui est inactif et non lié au cofacteur alors que l'holoenzyme est le composant protéique de l'enzyme et du cofacteur lié qui crée le forme active de l'enzyme.

TABLE DES MATIÈRES

1. Vue d'ensemble et différence clé

2. Qu'est-ce que Holoenzyme

3. Qu'est-ce que Apoenzyme

4. Comparaison côte à côte - Holoenzyme vs Apoenzyme sous forme tabulaire

5. Résumé

Qu'est-ce que Holoenzyme?

Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions biochimiques dans les cellules. La plupart des enzymes nécessitent une petite molécule non protéique pour initier des fonctions catalytiques. Ces molécules sont connues sous le nom de cofacteurs. Les cofacteurs sont principalement des molécules inorganiques ou organiques. Les cofacteurs sont classés en deux types principaux appelés ions métalliques et coenzymes. La liaison du cofacteur est essentielle pour l'activation de l'enzyme et l'initiation de la réaction chimique. Lorsque le composant protéique de l'enzyme est lié au cofacteur, la molécule complète est connue sous le nom d'holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement actif. Par conséquent, il se lie activement aux substrats et augmente le taux de la réaction. Les coenzymes se lient faiblement aux enzymes tandis que les groupes prothétiques se lient étroitement aux apoenzymes. Certains cofacteurs se lient au site actif de l'enzyme. Lors de la liaison, il modifie la conformation de l'enzyme et améliore la liaison des substrats au site actif de l'enzyme.

L'ADN polymérase et l'ARN polymérase sont deux holoenzymes. L'ADN polymérase nécessite que les ions magnésium deviennent actifs et initient la polymérisation de l'ADN. L'ARN polymérase a besoin du facteur sigma pour sa fonction catalytique.

Qu'est-ce que l'apoenzyme?

L'apoenzyme est l'enzyme avant la liaison avec le cofacteur. En d'autres termes, l'apoenzyme est la partie protéique de l'enzyme qui manque de cofacteur. L'apoenzyme est catalytiquement inactif et incomplet. Il forme un système enzymatique actif lors de la combinaison avec une coenzyme et détermine la spécificité de ce système pour un substrat. Il existe de nombreux cofacteurs qui se lient aux apoenzymes pour former des holoenzymes. Les coenzymes communs sont le NAD +, le FAD, le coenzyme A, les vitamines B et la vitamine C. Les ions métalliques communs qui se lient aux apoenzymes sont le fer, le cuivre, le calcium, le zinc, le magnésium, etc. Les cofacteurs se lient étroitement ou lâchement avec l'apoenzyme pour convertir l'apoenzyme en holoenzyme. Une fois le cofacteur retiré de l'holoenzyme, il est reconverti en apoenzyme, inactif et incomplet.

La présence du cofacteur au site actif de l'apoenzyme est essentielle car ils fournissent des groupes ou des sites que la partie protéique de l'enzyme ne possède pas pour catalyser la réaction.

Figure 01: Apoenzyme et Holoenzyme

Quelle est la différence entre Holoenzyme et Apoenzyme?

- diff Article Milieu avant Table ->

Holoenzyme vs Apoenzyme

L'holoenzyme est une enzyme active consistant en une apoenzyme liée à son cofacteur.

L'apoenzyme est le composant protéique qui manque de son cofacteur.
Cofacteur	L'holoenzyme est liée à son cofacteur.
L'apoenzyme est le composant enzymatique sans le cofacteur.
Activité	L'holoenzyme est catalytiquement actif.
L'apoenzyme est catalytiquement inactif.
Complétude	L'holoenzyme est complète et peut initier la réaction.
L'apoenzyme est incomplète et ne peut déclencher la réaction.
Exemples	L'ADN polymérase, l'ARN polymérase sont des exemples d'holoenzym.
L'aspartate transcarbamoylase est un exemple d'apoenzyme.
Sommaire - Holoenzyme vs Apoenzyme	Les enzymes sont des catalyseurs biologiques des cellules. Ils réduisent l'énergie nécessaire à l'occurrence de la réaction. Les enzymes augmentent le taux de réaction en induisant activement le substrat à se convertir en produits. Ils catalysent spécifiquement les réactions sans entrer dans les réactions. Les enzymes sont composées de molécules de protéines. La partie protéique de l'enzyme est connue sous le nom d'apoenzyme. L'apoenzyme a besoin de se lier à de petites molécules non protéiniques appelées cofacteurs pour devenir actives. Lorsque l'apoenzyme se lie au cofacteur, le complexe est appelé holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement actif pour initier la réaction chimique. Le substrat se lie à l'holoenzyme, pas à l'apoenzyme. C'est la différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme.

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Références:

1. "Biochimie Structurale / Enzyme / Apoenzyme et Holoenzyme. "Biochimie Structurale / Enzyme / Apoenzyme et Holoenzyme - Wikibooks.N. p., n. ré. Web. Disponible ici. 12 juin 2017.

2. BIOCHIMIE. N. p., n. ré. Web. Disponible ici. 13 juin 2017.

Courtoisie d'image:

1. "Enzymes" Par Moniquepena - Travail personnel (Domaine Public) via Commons Wikimedia