Différence entre verrouillage et clé et ajustement induit

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Les enzymes sont connus comme des catalyseurs biologiques, qui sont utilisés dans presque toutes les réactions cellulaires, dans les organismes. Ils peuvent augmenter le taux d'une réaction biochimique, sans que l'enzyme soit modifiée par la réaction. En raison de sa réutilisation, même une petite concentration d'une enzyme peut être très efficace. Toutes les enzymes sont des protéines et de forme globulaire. Cependant, comme tous les autres catalyseurs, ces catalyseurs biologiques ne modifient pas la quantité finale de produits, et ils ne peuvent pas provoquer de réactions. Contrairement à l'autre catalyseur normal, les enzymes catalysent un seul type de réaction réversible, appelée réaction spécifique. Depuis, les enzymes sont des protéines; ils peuvent fonctionner dans une certaine température, pression et plage de pH. La plupart des enzymes catalysent les réactions en créant une série de «complexes enzyme-substrat». Dans ces complexes, le substrat se lie le plus étroitement aux enzymes correspondant à l'état de transition. Cet état a l'énergie la plus faible; d'où il est plus stable que l'état de transition d'une réaction non catalysée. En conséquence, une enzyme réduit l'énergie d'activation de la réaction biologique, qu'elle catalyse. Deux théories principales sont utilisées pour expliquer comment se forment les complexes enzyme-substrat. Il s'agit de la théorie clé-clé et de la théorie de l'ajustement induit.

Modèle Lock-and-Key

Les enzymes ont une forme très précise, qui comprend une fente ou une poche appelée sites actifs. Dans cette théorie, le substrat s'insère dans un site actif comme une clé dans une serrure. Principalement les liaisons ioniques et les liaisons hydrogène maintiennent le substrat dans les sites actifs pour former le complexe enzyme-substrat. Une fois qu'il est formé, l'enzyme catalyse la réaction en aidant à changer le substrat, soit en le séparant, soit en le doublant. Cette théorie dépend du contact précis entre les sites actifs et le substrat. Par conséquent, cette théorie peut ne pas être totalement correcte, en particulier lorsque le mouvement aléatoire des molécules du substrat est impliqué.

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Modèle à ajustement induit

Dans cette théorie, le site actif change de forme pour envelopper une molécule de substrat. L'enzyme, après liaison avec un substrat particulier, prend sa forme la plus efficace. Par conséquent, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat comme la forme d'un gant affecté par la main qui le porte. Ensuite, la molécule d'enzyme déforme la molécule du substrat, tend les liaisons et rend le substrat moins stable, abaissant ainsi l'énergie d'activation de la réaction. Depuis, l'énergie d'activation est faible, la réaction se produit à grande vitesse formant les produits.Une fois les produits libérés, le site d'activation de l'enzyme retrouve sa forme initiale et lie la molécule de substrat suivante.

Quelle est la différence entre Lock-and-Key et Induced-Fit?

• La théorie de l'ajustement inductif est une version modifiée de la théorie des clés verrouillées.

• Contrairement à la théorie Lock-and-key, la théorie de l'ajustement induit ne dépend pas du contact précis entre le site actif et le substrat.

• En théorie de l'induction, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat alors que dans la théorie Lock-and-key, la forme du substrat est affectée par l'enzyme.

• Dans la théorie Lock-and-key, les sites actifs ont une forme précise, alors que dans la théorie de l'induction, le site actif n'a pas initialement une forme précise mais la forme du site est ensuite formée en fonction du substrat va se lier.